loading欧阳化创编 2021..02.12
乳酸脱氢酶
时间：2021.02.12
创作人：欧阳化 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化丙酮酸生成乳酸的酶，几乎存在于所有组织中。同工酶有六种种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)、LDH-5(M4)及LDH-C4，可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。正常人血清中LDH2，〉LDH1。如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。 基本信息
英文名称: LDH(lactate dehydrogenase) 序列信息:1 gsgcnldsar frylmg
长度:16 aa{物种来源:Homo sapiens (human)} 正常范围:血清135.0~215.0U/L; 脑脊液含量为血清的1/10。 乳酸脱氢酶A 简介
欧阳化创编 2021..02.12
欧阳化创编 2021..02.12
乳酸脱氢酶(LDH)分子量为130~140KDa，由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。
LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化(为逆反应)。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长(10~163小时)，多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之;肺以LDH3.LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主，LDH4次之。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.
正常参考值
人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出5种同工酶区带，根据其电泳迁移率的快慢，依次命名为
欧阳化创编 2021..02.12
欧阳化创编 2021..02.12
LDH1，LDH2，LDH3，LDH4，LDH5。不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同，存在明显的组织特异性，人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多，骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多，而肺、脾、胰、甲状腺、肾上腺和淋巴结等组织中以LDH3最多。后来从睾丸和精子中发现了LDHx，其电泳迁移率介于LDH4和LDH5之间。LDH是由H(心肌型)和M(骨骼肌型)两类亚基组成，分别形成LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。
正常参考值 (1)琼脂糖电泳法: LDH1(28.4±5.3)%; LDH2(41.0±5.0)%; LDH3(19.0±4.0)%; LDH4(6.6±3.5)%; LDH5(4.6±3.0)%。 (2)醋酸纤维素薄膜法: LDH1(25.32±2.62)% LDH2(34.36±1.57)% LDH3(21.86±1.38)% LDH4(11.3±1.84)% LDH5(7.97±1.59)% (3)聚丙烯酰胺法:
欧阳化创编 2021..02.12