loading一、 蛋白质
1. 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组
成。 2. 分类：
根据R的化学结构
（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly（甘氨酸）、Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Met（甲硫氨酸、蛋氨酸）、Cys（半胱氨酸）；2）极性：Arg（精氨酸）、Lys（赖氨酸）、Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）、Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）
（2）芳香族氨基酸：Phe（苯丙氨酸）、Tyr（络氨酸） （3）杂环氨基酸：Trp（色氨酸）、His（组氨酸） （4）杂环亚氨基酸：Pro（脯氨酸） 根据R的极性
（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）、Tyr（络氨酸）、Cys（半胱氨酸）；2）带正电：His（组氨酸）、Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）；3）带负电：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）
（2）非极性氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Met（甲硫氨酸、蛋氨酸）、Pro（脯氨酸）、Trp（色氨酸）3. 特征基团：
脂肪族：Gly, Ala, Val, Leu, Ile 芳香族：Phe, Tyr, Trp 含羟基：Ser, Thr 含硫：Cys, Met 亚氨基酸：Pro 含酰胺基：Asn, Gln
4. 必需氨基酸：赖，色，苯丙，甲硫，苏，缬，亮，异亮 5. 蛋白质结构：
**（1）一级结构：
概念：一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 蛋白质的一级结构
* 组成蛋白质的多肽链数目. * 多肽链的氨基酸顺序
* 多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。
书写从N-末端到C-末端。用AA的3字母缩写符号或单字母符号连续排列。 **（2）二级结构：
概念：蛋白质主链折叠产生的，由氢键维系的有规则的构象。不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。
常见的有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等 α-螺旋：
A．多肽链的主链围绕一个“中心轴”螺旋上升，每隔3.6个aa上升一圈，螺距0.54nm，每个肽键的C＝O与前面第4个肽键的N-H之间成氢键；
B．螺圈间氢键的取向与中心轴平行，是维系α-螺旋的主要作用力； C．R侧链在螺旋的外侧；
D. 蛋白质分子多为右手α-螺旋。 β-折叠： A.是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列为折叠片，肽链的主链呈锯齿状折叠。 B．相邻肽链上的-CO-与-NH形成氢键，氢键几乎垂直于肽 链，维持片层间结构稳定。
C．肽链的R侧链基团在肽平面上、下交替出现。 β-转角（β-turn β-弯曲发夹结构）： A.β-转角是多肽主链回转180℃所形成的部分，它改变肽链的走向。由四个AA残基组成; B.β-转角的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的–N-H 形成氢键，维系β-转角的稳定。
C.β-转角中Gly与Pro出现频率高。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 无规卷曲（自由回转）：指不能纳入明确的二级结构的多肽区段。 （3）三级结构：
概念：是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的特定构象，包括主链和侧链在内所有原子的空间排布，但不包括不同肽链间的相互关系。
维系三级结构的力有氢键、二硫键、疏水作用、离子键和范德华力等。尤其是疏水作用。 （4）四级结构： 概念：由两条或两条以上的各具有三级结构的多肽借非共价键聚合而成的特定构象称为蛋白质的四级结构。
蛋白质分子中最小的共价单位通常称为亚基或亚单位，一般由一条肽链构成。 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
多个亚基聚集而成的蛋白质常称为寡聚蛋白。 往往这些亚基聚合成完整的构象才体现生物活性。
**维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水作用（疏水键）和范德华力等。 6.蛋白质的变性
概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。 本质：肽链从卷曲变得伸展的过程。 引起变性的因素：
化学因素：强碱，强酸，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷
钨酸，苦味酸，浓乙醇等； 物理因素：加热（70~100℃）、剧烈振荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。 变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。 变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。
二、核酸
1. 核酸的组成：核酸经部分水解生成核苷酸，核苷酸部分水解生成核苷和磷酸，核苷可以水解生成戊糖和含氮碱基。
2.核苷酸间的连接键是3’,5’-磷酸二酯键。
3. DNA的二级结构——双螺旋结构模型的描述： 双螺旋结构的主要依据：
（1）Wilkins和Franklin发现不同来源的DNA纤维具有相似的X射线衍射图谱。
（2）Chargaff发现DNA中A与T、C与G的数目相等。后Pauling 和Corey发现A与T生成2个氢键、C与G生成3个氢键。
（3）电位滴定证明，嘌呤与嘧啶的可解离基团由氢键连接。 双螺旋结构模型要点：
（1）两条多核苷酸链反向平行。
（2）碱基内侧，A与T、G与C配对，分别形成2和3个氢键。 （3）双螺旋每转一周有10个bp（碱基对数），螺距3.4nm，直径2nm。
三、脂类
1.脂类的组成：脂肪可变脂 磷脂 脂类
糖脂基本脂 固醇
2.单纯甘油酯：若R1、R2、R3是相同的脂肪酸，则为单纯甘油酯 3.混合甘油酯：若部分不同或完全不同，则为混合甘油酯。 4.脂类水解作用：碱水解（皂化作用），两步过程，先生成甘油及脂肪酸，再生成肥皂（本质为高级脂肪酸的钠盐）；酶水解，人体内通过脂肪水解进行； 5. 饱和脂肪酸：软脂酸（16C）、硬脂酸（18C）。
脂肪酸含1个双键（油酸）最常见
含2个双键（亚油酸） 不饱和脂肪酸 含3个双键（亚麻酸） （大多为顺式结构）
含4个双键（花生四烯酸）
6.脂肪的水解：在酸、碱或脂肪酶的作用下，三酰甘油可逐步水解成二酰甘油、单酰甘油，最后彻底水解成甘油和脂肪酸。酸水解是可逆的。
7.胆固醇：胆固醇分子的一端有一极性头部基团（羟基）因而亲水，分子的另一端具有烃链及固醇（环戊烷多氢菲的衍生物）的环状结构而疏水，因而属于双性分子。生物膜的结构组分，传导神经兴奋，合成多种激素的原料。
8.萜类：异戊二烯的衍生物，是植物香精油的主要成份。
9.生物膜的特性：膜结构的不对称性和膜组分的流动性。是膜行使生物功能的基础。 10.磷脂双分子层模型： （1）、膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。 （2）、脂质双分子层具有流动性。（疏水尾部为液态脂肪酸）。
（3）、内嵌蛋白“溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。（内嵌蛋白表面具有疏水的氨基酸侧链基团）。 （4）、外周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。（外周蛋白表面含有亲水性R基团）。 （5）、双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。 （6）、膜蛋白可作横向运动。
四、糖类
1.单糖的DL构型：以距醛基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面的为D构型。
2.甘油醛：（D-甘油醛）；（L-甘油醛）；
二羟丙酮：；
特点：甘油醛和二羟丙酮是最简单的单糖。
3.天然存在的单糖一般都是D型。
4.以葡萄糖为例，最稳定的环式结构是椅式构象。 5.寡糖：寡糖是少数单糖（2~10个）缩合的聚合物。 麦芽糖：结构：α-葡糖（1→4）葡糖 蔗糖：结构：α-葡糖（1→2）β-果糖 糖苷键（寡糖）：糖苷键是一个单糖的苷羟基和另一单糖的某一羟基缩水形成的。 类型：麦芽糖由α-D-葡萄糖以α-1，4糖苷键构成；
蔗糖由α-D-葡萄糖和β-D-果糖以α-1，2糖苷键构成； α（羟基在同侧）；β（羟基在相反侧）；
6.多糖：多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 1）淀粉：天然淀粉由直链淀粉（以α-(1,4)糖苷键连接）与支链淀粉（分支点为α-(1,6)糖苷键）组成。
2）纤维素：纤维素是自然界最丰富的有机化合物，是一种线性的由D-吡喃葡萄糖基借β-(1,4)糖苷键连接的没有分支的同多糖。微晶束相当牢固。
五、酶
1.酶的化学本质是蛋白质。 2.酶的作用特点：
（1）高效性：通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍。 （2）专一性：酶对底物具有严格的选择性。 （3）敏感性：对环境条件极为敏感。
（4）可调性：酶活性的调节和酶合成速度的调节。